Peptydy kolagenowe: sygnał czy budulec?
To, że peptydy kolagenowe po spożyciu hydrolizatu kolagenu trafiają do krwi, jest dobrze udokumentowane. Pojawiają się tam przejściowo, na kilka godzin. Znacznie mniej wiadomo o tym, czy i jak w tym czasie wpływają na tkanki. Na to pytanie istnieją dwie prawdopodobne odpowiedzi: że dostarczają budulca do wytwarzania nowego kolagenu albo że działają jak sygnał dla komórek, które kolagen wytwarzają. Sprawdzamy, co przemawia za każdą z nich i w którym miejscu kończą się dane.
Po spożyciu kolagenu we krwi pojawiają się na kilka godzin krótkie peptydy. Czy organizm wykorzystuje je jako budulec, czy jako sygnał dla komórek, wciąż nie wiadomo.
Budulec. Hydroksyproliny z pożywienia organizm nie wbudowuje wprost w nowy kolagen, tylko przerabia ją głównie na glicynę.[1] Czy kolagen dostarcza surowca, którego brakuje, badania u ludzi nie rozstrzygają: ich wyniki są sprzeczne.
Sygnał. W hodowlach komórkowych peptydy takie jak Pro-Hyp pobudzają komórki tkanki łącznej, ale w stężeniach wyższych niż we krwi. Nieliczne badania u ludzi wspierają tę hipotezę, lecz są małe lub powiązane z producentem.
Wniosek. Oba mechanizmy mogą działać jednocześnie. Żaden nie został u człowieka udowodniony.
Dwie hipotezy
Skąd bierze się to pytanie
Organizm nie wbudowuje zjedzonego kolagenu w swoje tkanki w gotowej postaci. Własny kolagen wytwarzają komórki tkanki łącznej, przede wszystkim fibroblasty, składając go od nowa z pojedynczych aminokwasów. Kolagen z diety jest natomiast trawiony: częściowo do wolnych aminokwasów, częściowo do krótkich peptydów, które przez kilka godzin krążą we krwi. Jak wygląda ten etap, opisujemy w artykule dlaczego kolagen to nie jest białko jak każde inne.
Pytanie brzmi więc, czy to, co trafia do krwi, ma znaczenie jako surowiec, czy jako stymulator. Różnica nie jest akademicka. Gdyby liczył się wyłącznie surowiec, kolagen można by zastąpić dowolnym źródłem tych samych aminokwasów. Gdyby liczył się sygnał, znaczenie miałaby budowa konkretnych peptydów, a nie tylko ich skład.
| Hipoteza | Co zakłada | Co przewiduje |
|---|---|---|
| Budulec | kolagen dostarcza aminokwasów, przede wszystkim glicyny i proliny, potrzebnych do budowy nowego kolagenu | ten sam efekt da mieszanina aminokwasów o identycznym składzie |
| Sygnał | określone peptydy pobudzają komórki tkanki łącznej do działania | efekt zależy od rodzaju i ilości peptydów, a nie tylko od składu |
Obie hipotezy nie wykluczają się wzajemnie. Właśnie przez te przewidywania można je jednak sprawdzać osobno.
Kolagen jako budulec
Co zostaje z tej hipotezy po sprawdzeniu
Najprostszą wersję łatwo obalić. Komórka buduje białka z aminokwasów, dokładając je do rosnącego łańcucha jeden po drugim w kolejności zapisanej w genach. Każdy z 20 aminokwasów, których do tego używa, ma własną cząsteczkę transportującą (tzw. tRNA), która dostarcza go na miejsce montażu. Hydroksyprolina takiej cząsteczki nie ma. Komórka nie potrafi więc wstawić jej do budowanego łańcucha, nawet jeśli ma jej pod dostatkiem. Zamiast tego buduje łańcuch kolagenu z proliny i dopiero w gotowym łańcuchu przekształca część reszt proliny w hydroksyprolinę, w reakcji wymagającej witaminy C. Hydroksyprolina z pożywienia jest więc dla organizmu surowcem do przetworzenia, a nie gotowym elementem. Według badań na zwierzętach blisko 90% hydroksyproliny pochodzącej z kolagenu jest rozkładane do glicyny.[1]
Wersja ostrożniejsza zakłada, że kolagen dostarcza glicyny i proliny, których do budowy tkanki łącznej potrzeba dużo. Tę wersję sprawdzano u ludzi na kilka sposobów, a wyniki nie układają się w jedną całość.
Pomiar tempa syntezy. W badaniach, w których tempo powstawania nowych białek w tkance łącznej mięśnia mierzono za pomocą znakowanych aminokwasów, kolagen nie przyspieszał go w porównaniu z placebo. Nie przyspieszała go też mieszanina samych aminokwasów o składzie takim jak kolagen.[2,3,4]
Znacznik we krwi. Po większej dawce żelatyny lub hydrolizatu kolagenu, przyjętej przed wysiłkiem, rosło we krwi stężenie znacznika powstawania kolagenu. Znacznik ten pokazuje jednak syntezę w całym organizmie, a nie w konkretnej tkance.[5,6]
Trening. W badaniach trwających kilka miesięcy osoby trenujące i przyjmujące peptydy kolagenowe zyskiwały więcej beztłuszczowej masy ciała niż te, które dostawały placebo.[7]
Kolagen jako sygnał
Peptydy, które działają na komórki
Hipoteza sygnału opiera się na dobrze znanym zjawisku. Kolagen i inne białka otaczające komórki są w organizmie stale rozkładane i odbudowywane. Przy ich cięciu powstają krótkie fragmenty, które same działają na komórki: przyciągają je, pobudzają do namnażania albo do wytwarzania nowych białek. Nazywa się je matrykinami.[10] Organizm wytwarza takie fragmenty sam, na przykład w gojącej się ranie.[11]
Po spożyciu hydrolizatu kolagenu podobne peptydy pojawiają się we krwi. Najwięcej jest Pro-Hyp, peptydu złożonego z dwóch aminokwasów: proliny i hydroksyproliny.[12] W hodowlach komórkowych Pro-Hyp pobudzał komórki skóry, chrząstki, kości i ścięgien, między innymi do namnażania i wytwarzania składników tkanki łącznej.[13,14,15,11]
Za tym, że chodzi o sygnał, a nie o surowiec, przemawia jedna obserwacja. W badaniu na komórkach chrząstki same aminokwasy, z których zbudowany jest Pro-Hyp, nie dawały takiego efektu jak Pro-Hyp.[14] Liczyła się więc konkretna cząsteczka, a nie jej skład.
Od krwi do tkanki
Czy peptydy docierają tam, gdzie miałyby działać
Wiadomo to na razie tylko z badań na zwierzętach. U myszy, którym podano znakowany hydrolizat żelatyny, znacznik gromadził się w chrząstce ponad dwukrotnie silniej niż po podaniu pojedynczego znakowanego aminokwasu.[16] U szczurów znakowany Pro-Hyp docierał do skóry, chrząstki i kości, ale w większości w postaci zmienionej. Nienaruszony peptyd stanowił w chrząstce tylko niewielką część znacznika.[17]
Jest też druga trudność. W hodowlach komórkowych Pro-Hyp podawano zwykle w stężeniach kilkukrotnie wyższych niż te, które osiąga się we krwi po spożyciu kolagenu, i utrzymywano je przez całe doświadczenie. We krwi wysokie stężenie utrzymuje się tylko kilka godzin.[13,12]
Co wiadomo u ludzi
Najbliżej rozstrzygnięcia
Hipotezę sygnału najłatwiej sprawdzić u ludzi, porównując dwa hydrolizaty kolagenu, z których jeden zawiera więcej aktywnych peptydów. Jeśli liczy się sam surowiec, powinny działać tak samo. Takie porównania przeprowadzono w badaniach nad skórą i gojeniem ran i za każdym razem lepiej wypadał hydrolizat bogatszy w peptydy.[21,22,23]
To najmocniejszy argument za hipotezą sygnału u ludzi, ale nie rozstrzygający. Badań jest mało, dwa z nich prowadził zespół związany z producentem surowca, a trzecie było małe i nie miało grupy placebo.
Sygnał czy budulec: stan na dziś
Podsumowanie bez rozstrzygania na siłę
| Hipoteza | Co ją wspiera | Czego brakuje |
|---|---|---|
| Budulec | kolagen dostarcza dużo glicyny i proliny; po większej dawce rośnie znacznik syntezy kolagenu we krwi; przy treningu większy przyrost beztłuszczowej masy ciała | bezpośrednie pomiary syntezy nie pokazują efektu; nie wiadomo, czy działa kolagen, czy po prostu dodatkowe białko |
| Sygnał | peptydy pobudzają różne komórki tkanki łącznej; liczy się konkretna cząsteczka; badania u ludzi z hydrolizatami o różnej zawartości peptydów | w hodowlach stężenia wyższe niż we krwi; mało wiadomo o tym, co dociera do tkanek; mało badań u ludzi |
Hipoteza budulca w najprostszej wersji jest nie do utrzymania, a w ostrożniejszej ma dane zarówno za, jak i przeciw. Hipoteza sygnału ma lepsze uzasadnienie biologiczne, ale dzieli ją od człowieka wyraźna luka. Obie drogi mogą działać jednocześnie, bo ta sama porcja kolagenu dostarcza zarówno aminokwasów, jak i peptydów.
Jest też kwestia ważniejsza od samego mechanizmu. O skuteczności nie rozstrzyga mechanizm, tylko badania kliniczne. Mechanizm może tłumaczyć, dlaczego coś działa, ale nie dowodzi, że działa. Wyniki badań klinicznych opiszemy osobno, w części „Co mówią badania”.
Czego nie twierdzimy
Opisujemy, jak nauka próbuje wyjaśnić, co dzieje się z peptydami kolagenowymi po wchłonięciu. Nie twierdzimy, że którykolwiek z opisanych mechanizmów działa u człowieka w sposób udowodniony, ani że spożywanie kolagenu wywołuje efekty obserwowane w hodowlach komórkowych.
Artykuł dotyczy wyłącznie hydrolizatu kolagenu. Niedenaturowany kolagen typu II to osobna strategia: przyjmuje się go w dawkach rzędu miligramów, a nie gramów, i według obecnej wiedzy działa przez układ odpornościowy (tzw. tolerancję pokarmową), a nie przez peptydy krążące we krwi.[24] To trzeci mechanizm, niezależny od obu opisanych tu hipotez, dlatego wyników uzyskanych dla jednej formy nie należy przenosić na drugą. Tę drogę badano też w reumatoidalnym zapaleniu stawów (RZS), chorobie autoimmunologicznej, w której układ odpornościowy atakuje własne stawy. Założenie jest takie, że małe ilości kolagenu podawane doustnie „uczą” układ odpornościowy tolerować kolagen własnej chrząstki. Wyniki badań są niejednoznaczne.[25,26,27]
Wyniki dotyczące konkretnych hydrolizatów nie przenoszą się automatycznie na inne produkty, bo zawartość poszczególnych peptydów zależy od surowca i sposobu hydrolizy. Kolagen nie posiada w Unii Europejskiej żadnego zatwierdzonego oświadczenia zdrowotnego.
- Hu S, He W, Wu G. Hydroxyproline in animal metabolism, nutrition, and cell signaling. Amino Acids. 2022;54(4):513–528. doi:10.1007/s00726-021-03056-x
- Aussieker T, Hilkens L, Holwerda AM, et al. Collagen protein ingestion during recovery from exercise does not increase muscle connective protein synthesis rates. Med Sci Sports Exerc. 2023;55(10):1792–1802. doi:10.1249/MSS.0000000000003214
- Kirmse M, Lottmann TM, Volk NR, et al. Collagen peptide supplementation during training does not further increase connective tissue protein synthesis rates. Med Sci Sports Exerc. 2024;56(12):2296–2304. doi:10.1249/MSS.0000000000003519
- Aussieker T, Kaiser J, Hendriks FK, et al. The effects of ingesting a single bolus of hydrolyzed collagen versus free amino acids on muscle connective protein synthesis rates. Med Sci Sports Exerc. 2025;57(11):2394–2408. doi:10.1249/MSS.0000000000003788
- Shaw G, Lee-Barthel A, Ross ML, Wang B, Baar K. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. 2017;105(1):136–143. doi:10.3945/ajcn.116.138594
- Lee J, Tang JCY, Dutton J, et al. The collagen synthesis response to an acute bout of resistance exercise is greater when ingesting 30 g hydrolyzed collagen compared with 15 g and 0 g in resistance-trained young men. J Nutr. 2024;154(7):2076–2086. doi:10.1016/j.tjnut.2023.10.030
- Bischof K, Moitzi AM, Stafilidis S, König D. Impact of collagen peptide supplementation in combination with long-term physical training on strength, musculotendinous remodeling, functional recovery, and body composition in healthy adults: a systematic review with meta-analysis. Sports Med. 2024;54(11):2865–2888. doi:10.1007/s40279-024-02079-0
- Kirmse M, Oertzen-Hagemann V, de Marées M, Bloch W, Platen P. Prolonged collagen peptide supplementation and resistance exercise training affects body composition in recreationally active men. Nutrients. 2019;11(5):1154. doi:10.3390/nu11051154
- Zdzieblik D, Jendricke P, Oesser S, Gollhofer A, König D. The influence of specific bioactive collagen peptides on body composition and muscle strength in middle-aged, untrained men: a randomized controlled trial. Int J Environ Res Public Health. 2021;18(9):4837. doi:10.3390/ijerph18094837
- Sirois JP, Heinz A. Matrikines in the skin: origin, effects, and therapeutic potential. Pharmacol Ther. 2024;260:108682. doi:10.1016/j.pharmthera.2024.108682
- Ide K, Takahashi S, Sakai K, et al. The dipeptide prolyl-hydroxyproline promotes cellular homeostasis and lamellipodia-driven motility via active β1-integrin in adult tendon cells. J Biol Chem. 2021;297(1):100819. doi:10.1016/j.jbc.2021.100819
- Iwai K, Hasegawa T, Taguchi Y, et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. J Agric Food Chem. 2005;53(16):6531–6536. doi:10.1021/jf050206p
- Ohara H, Ichikawa S, Matsumoto H, et al. Collagen-derived dipeptide, proline-hydroxyproline, stimulates cell proliferation and hyaluronic acid synthesis in cultured human dermal fibroblasts. J Dermatol. 2010;37(4):330–338. doi:10.1111/j.1346-8138.2010.00827.x
- Nakatani S, Mano H, Sampei C, Shimizu J, Wada M. Chondroprotective effect of the bioactive peptide prolyl-hydroxyproline in mouse articular cartilage in vitro and in vivo. Osteoarthritis Cartilage. 2009;17(12):1620–1627. doi:10.1016/j.joca.2009.07.001
- Kimira Y, Odaira H, Nomura K, et al. Collagen-derived dipeptide prolyl-hydroxyproline promotes osteogenic differentiation through Foxg1. Cell Mol Biol Lett. 2017;22:27. doi:10.1186/s11658-017-0060-2
- Oesser S, Adam M, Babel W, Seifert J. Oral administration of 14C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). J Nutr. 1999;129(10):1891–1895. doi:10.1093/jn/129.10.1891
- Kawaguchi T, Nanbu PN, Kurokawa M. Distribution of prolylhydroxyproline and its metabolites after oral administration in rats. Biol Pharm Bull. 2012;35(3):422–427. doi:10.1248/bpb.35.422
- Liang CW, Cheng HY, Lee YH, et al. Efficacy and safety of collagen derivatives for osteoarthritis: a trial sequential meta-analysis. Osteoarthritis Cartilage. 2024;32(5):574–584. doi:10.1016/j.joca.2023.12.010
- de Miranda RB, Weimer P, Rossi RC. Effects of hydrolyzed collagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. Int J Dermatol. 2021;60:1449–1461. doi:10.1111/ijd.15518
- Myung SK, Park Y. Effects of collagen supplements on skin aging: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials. Am J Med. 2025;138(9):1264–1277. doi:10.1016/j.amjmed.2025.04.034
- Inoue N, Sugihara F, Wang X. Ingestion of bioactive collagen hydrolysates enhance facial skin moisture and elasticity and reduce facial ageing signs in a randomised double-blind placebo-controlled clinical study. J Sci Food Agric. 2016;96(12):4077–4081. doi:10.1002/jsfa.7606
- Sugihara F, Inoue N, Venkateswarathirukumara S. Ingestion of bioactive collagen hydrolysates enhanced pressure ulcer healing in a randomized double-blind placebo-controlled clinical study. Sci Rep. 2018;8(1):11403. doi:10.1038/s41598-018-29831-7
- Chen L, Lv Y, Xu F, Zhong F. The effect of oral supplements containing collagen peptides rich in X-Hyp or X-Hyp-Gly compared with normal collagen hydrolysates on skin elasticity and collagen holes: a randomised double-blind clinical study. Food Funct. 2023;14(23):10628–10638. doi:10.1039/d3fo02873a
- Gupta A, Maffulli N. Undenatured type II collagen for knee osteoarthritis. Ann Med. 2025;57(1):2493306. doi:10.1080/07853890.2025.2493306
- Trentham DE, Dynesius-Trentham RA, Orav EJ, et al. Effects of oral administration of type II collagen on rheumatoid arthritis. Science. 1993;261(5129):1727–1730. doi:10.1126/science.8378772
- Barnett ML, Kremer JM, St Clair EW, et al. Treatment of rheumatoid arthritis with oral type II collagen. Results of a multicenter, double-blind, placebo-controlled trial. Arthritis Rheum. 1998;41(2):290–297. doi:10.1002/1529-0131(199802)41:2<290::AID-ART13>3.0.CO;2-R
- Wei W, Zhang LL, Xu JH, et al. A multicenter, double-blind, randomized, controlled phase III clinical trial of chicken type II collagen in rheumatoid arthritis. Arthritis Res Ther. 2009;11(6):R180. doi:10.1186/ar2870