Typy kolagenu
Na opakowaniach i w opisach produktów pojawiają się określenia, które łatwo ze sobą pomylić: typ I, typ II, typ III, tropokolagen, atelokolagen, hydrolizat. Część z nich mówi o tym, jakie to białko, część o tym, jak zostało przetworzone. To dwie różne kwestie i warto je rozdzielić.
W organizmie człowieka opisano 28 różnych kolagenów, ale trzy z nich stanowią zdecydowaną większość i to one mają znaczenie dla suplementów: typ I (skóra, kość, ścięgno), typ II (chrząstka) i typ III (towarzyszy typowi I w skórze i naczyniach).[1]
Tropokolagen to nie osobny typ, tylko nazwa pojedynczej cząsteczki kolagenu: potrójnej helisy, z której zbudowane są włókna.
Atelokolagen też nie jest typem. To kolagen, któremu enzymatycznie usunięto końcówki łańcuchów, uznawane za główne miejsca rozpoznawane przez układ odpornościowy. Stosuje się go w materiałach biomedycznych, nie w żywności.
Rodzina liczy 28 białek
Ale nie wszystkie tworzą włókna
Kolagen nie jest jednym białkiem. Jest rodziną białek, których wspólną cechą jest obecność co najmniej jednej domeny o strukturze potrójnej helisy. U człowieka opisano ich 28 i oznacza się je cyframi rzymskimi, od I do XXVIII.[1]
Tylko część z nich to kolageny fibrylarne, czyli takie, które łączą się w długie włókna nadające tkankom wytrzymałość. Należą do nich właśnie typy I, II i III. Pozostałe pełnią funkcje bardziej wyspecjalizowane: tworzą sieci w błonach podstawnych, kotwiczą naskórek do skóry właściwej albo łączą inne elementy macierzy zewnątrzkomórkowej.
| Typ | Budowa cząsteczki | Gdzie występuje | Typowy surowiec |
|---|---|---|---|
| Typ I | heterotrimer: dwa łańcuchy α1(I) i jeden α2(I) | skóra, kość, ścięgna, więzadła, rogówka, zębina | skóry i łuski ryb, skóry wołowe i wieprzowe |
| Typ II | homotrimer: trzy identyczne łańcuchy α1(II) | chrząstka szklista i stawowa, ciało szkliste oka, jądro miażdżyste | chrząstka mostkowa kurcząt, chrząstka tchawicy bydła |
| Typ III | homotrimer: trzy łańcuchy α1(III) | tkanka siateczkowa, naczynia krwionośne, jelita, skóra razem z typem I | zwykle pozyskiwany razem z typem I |
Typ I stanowi zdecydowaną większość kolagenu w organizmie człowieka. Kolagen ze skór ryb to w przeważającej części typ I.
Typ II: chrząstka, nie skóra
Inna tkanka, inny surowiec
Typ II jest głównym kolagenem chrząstki. Różni się od typu I nie tylko lokalizacją, ale i budową: jest homotrimerem, czyli składa się z trzech identycznych łańcuchów, podczas gdy typ I ma dwa łańcuchy jednego rodzaju i jeden innego.
Ma to praktyczną konsekwencję dla surowca. Skóra i łuski ryb, będące typowym źródłem kolagenu spożywczego, nie są dobrym źródłem typu II, bo zawierają przede wszystkim typ I. Preparaty deklarujące typ II pozyskuje się zwykle z chrząstki drobiowej lub bydlęcej. Jeżeli więc produkt deklaruje naraz „kolagen rybi" i „typ II", zwykle znaczy to, że zawiera dwa osobne surowce, a typ II pochodzi z innego źródła niż ryba. Widać to po składzie: to dwie pozycje na liście, nie jedna.
Tropokolagen: pojedyncza cząsteczka
Poziom organizacji, nie typ
Tropokolagen bywa mylony z nazwą odmiany kolagenu. W rzeczywistości to określenie pojedynczej cząsteczki kolagenu: trzech łańcuchów polipeptydowych skręconych w potrójną helisę, o długości około 300 nm i średnicy około 1,5 nm. Z takich cząsteczek, ułożonych naprzemiennie z przesunięciem, powstają włókienka o charakterystycznej prążkowanej strukturze widocznej w mikroskopie elektronowym.
Warto zapamiętać trzy poziomy mas. Masę cząsteczek podaje się w kilodaltonach (kDa), jednostce masy cząsteczkowej; im większa liczba, tym większa cząsteczka. Pojedynczy łańcuch α to rząd 100 do 130 kDa. Cała cząsteczka tropokolagenu, czyli trzy takie łańcuchy, to około 300 kDa. Hydrolizaty stosowane w suplementach schodzą do pojedynczych kilodaltonów, a więc znacznie poniżej masy jednego łańcucha. To, co deklarowana masa cząsteczkowa mówi o stopniu przetworzenia kolagenu, rozwijamy w artykule o formach kolagenu.
Atelokolagen: kolagen bez końcówek
Forma przetworzona, stosowana w biomateriałach
Na obu końcach cząsteczki kolagenu znajdują się krótkie odcinki, które nie mają struktury helisy. Nazywa się je telopeptydami. Powszechnie opisuje się je jako główne miejsca rozpoznawane przez układ odpornościowy i to jest powodem ich usuwania.[2]
Kluczowa jest tu budowa potrójnej helisy: jej ciasno zwinięty rdzeń jest oporny na działanie pepsyny, a enzym dosięga tylko wystających końcówek. Dlatego w kontrolowanych warunkach pepsyna usuwa właśnie telopeptydy, zachowując strukturę potrójnej helisy. Otrzymany w ten sposób atelokolagen zachowuje zdolność do samoorganizacji i tworzenia żeli, a jednocześnie jest dobrze rozpuszczalny, co ułatwia formowanie go w rusztowania, żele i preparaty iniekcyjne.[3]
Atelokolagen jest materiałem biomedycznym, nie spożywczym. Wykorzystuje się go jako rusztowanie w inżynierii tkankowej, składnik preparatów iniekcyjnych oraz nośnik w dostarczaniu kwasów nukleinowych.[2]
Warto wyraźnie zaznaczyć: atelokolagen i kolagen spożywczy to różne materiały o różnym przeznaczeniu. Obecność słowa „atelo" na opakowaniu suplementu nie oznacza przewagi w zastosowaniu doustnym, bo cel usuwania telopeptydów, czyli ograniczenie reakcji immunologicznej po wszczepieniu, w ogóle nie dotyczy jedzenia.
Dwie kwestie, których nie należy mylić
Co jest typem, a co stopniem przetworzenia
Wróćmy do rozróżnienia, od którego zaczęliśmy. Typ mówi, o które białko chodzi i skąd pochodzi: I, II, III i dalsze. Stopień przetworzenia mówi, co z tym białkiem zrobiono: kolagen natywny, atelokolagen, żelatyna, hydrolizat.
Te dwie kwestie są niezależne. Można mieć hydrolizat typu I i atelokolagen typu I, można mieć natywny typ II i hydrolizat typu II. Opis „hydrolizat kolagenu morskiego, 2500 mg" mówi o stopniu przetworzenia, pochodzeniu i ilości. Opis „kolagen morski premium" nie mówi o niczym.
- Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011;3(1):a004978. doi:10.1101/cshperspect.a004978
- Lynn AK, Yannas IV, Bonfield W. Antigenicity and immunogenicity of collagen. J Biomed Mater Res B Appl Biomater. 2004;71(2):343–354. doi:10.1002/jbm.b.30096
- Sano A, Maeda M, Nagahara S, Ochiya T, Honma K, Itoh H, Miyata T, Fujioka K. Atelocollagen for protein and gene delivery. Adv Drug Deliv Rev. 2003;55(12):1651–1677. doi:10.1016/j.addr.2003.08.005