Dlaczego kolagen to nie jest białko jak każde inne

Najczęstszy zarzut wobec suplementów kolagenowych brzmi: „przecież trawisz go jak zwykłe białko, na aminokwasy, więc równie dobrze możesz zjeść kotlet". Brzmi rozsądnie. Odpowiedź wymaga jednak przyjrzenia się temu, czym kolagen różni się od innych białek pokarmowych – bo różni się, i to znacznie.

Skład, jakiego nie ma nic innego

Glicyna, prolina i motyw Gly-X-Y

W typowym białku pokarmowym (mięśniowym, jajecznym, mlecznym) aminokwasy występują w mniej więcej zrównoważonych proporcjach. Kolagen łamie tę regułę całkowicie: około jednej trzeciej wszystkich reszt aminokwasowych stanowi glicyna, najmniejszy z aminokwasów.

Nie jest to przypadek. Trzy łańcuchy kolagenu skręcają się w ciasną potrójną helisę, a w jej wnętrzu jest miejsce tylko na najmniejszy możliwy aminokwas. Stąd powtarzalny motyw glicyna–X–Y, ciągnący się przez setki reszt, w którym pozycję X najczęściej zajmuje prolina, a Y hydroksyprolina (najczęstsza trójka to Gly-Pro-Hyp). Żadne inne białko w diecie nie ma takiej struktury pierwszorzędowej.

Hydroksyprolina – aminokwas prawie wyłącznie kolagenowy

Modyfikacja potranslacyjna wymagająca witaminy C

Komórka buduje białka z aminokwasów, dokładając je do rosnącego łańcucha jeden po drugim w kolejności zapisanej w genach. Każdy z 20 aminokwasów, których do tego używa, ma własną cząsteczkę transportującą (tzw. tRNA), która dostarcza go na miejsce montażu. Hydroksyprolina takiej cząsteczki nie ma, więc nie da się jej wstawić do budowanego łańcucha. Powstaje dopiero po jego zbudowaniu, gdy enzym hydroksylaza prolilowa dołącza grupę hydroksylową do reszt proliny.

Enzym przeprowadzający tę reakcję wymaga witaminy C, bez której przestaje działać. Dlatego szkorbut jest w istocie chorobą tkanki łącznej: rozchwianie zębów, pękanie naczyń i niegojące się rany to objawy zatrzymanej syntezy kolagenu, a nie „ogólnego osłabienia".

Ponieważ hydroksyprolina występuje niemal wyłącznie w kolagenie, chemicy analityczni wykorzystują ją jako marker: mierząc jej zawartość w próbce mięsa i mnożąc przez stały współczynnik, oblicza się ilość kolagenu.^[2] Ta sama właściwość pozwala śledzić losy kolagenu po spożyciu.

Dotyczy to kolagenu zwierzęcego: w białkach roślinnych, które jadamy, hydroksyproliny praktycznie nie ma. Występuje ona w roślinach jedynie w wyspecjalizowanych białkach ściany komórkowej, w innym, silnie glikozylowanym kontekście i w ilościach śladowych z punktu widzenia diety. Dlatego roślinne izolaty białka nie są źródłem kolagenowych peptydów Pro-Hyp czy Hyp-Gly.

Trawienie to nie całkowity rozkład

Dane farmakokinetyczne u ludzi

Tu leży sedno zarzutu „to i tak się strawi". Owszem, kolagen jest trawiony. Ale trawienie białek nie kończy się wyłącznie na wolnych aminokwasach: część produktów wchłania się w postaci di- i tripeptydów, dla których jelito ma osobne transportery.

Peptydy zawierające hydroksyprolinę, przede wszystkim Pro-Hyp i Hyp-Gly, są oporne na dalszy rozkład właśnie dlatego, że hydroksyprolina jest dla enzymów trawiennych nietypowym substratem. To ta sama cecha, która stabilizuje helisę, chroni je w przewodzie pokarmowym.

Di- i tripeptydy to jednak nie wszystko. Coraz czulsze metody analityczne wykrywają w krążeniu również dłuższe oligopeptydy, złożone z kilku do kilkunastu reszt aminokwasowych. Wskazuje na to także sam bilans: frakcja hydroksyproliny związanej w peptydach jest większa niż suma zidentyfikowanych peptydów sygnaturowych, co oznacza, że część krąży w formach dłuższych, dotąd nieopisanych.^[3] Liczba możliwych kombinacji jest przy tym ogromna, bo kolagen jest białkiem długim i powtarzalnym, a każdy sposób jego cięcia daje inny zestaw fragmentów.

Aktywność biologiczna zdecydowanej większości tych oligopeptydów nie jest poznana. Zbadano dotąd kilka najlepiej wykrywalnych cząsteczek; reszta pozostaje w praktyce nieopisana. Nie wiadomo, które z nich mają jakiekolwiek działanie sygnałowe, które są obojętne metabolicznie, ani czy różne formy kolagenu i różne masy cząsteczkowe dają istotnie odmienne profile peptydów po strawieniu. To jeden z bardziej otwartych obszarów w całej tej dziedzinie i jednocześnie jeden z ciekawszych.

Gdzie w mięsie jest kolagen

Decyduje część tuszy, nie gatunek zwierzęcia

Kolagen nie rozkłada się równomiernie w mięsie. Jest budulcem tkanki łącznej, więc gromadzi się tam, gdzie mięsień pracuje najciężej i wymaga wzmocnienia: w goleniach, karkówce, łopatce, ogonach, skórze i ścięgnach. Mięśnie „wypoczynkowe" (polędwica, schab, pierś) zawierają go niewiele.

Zestawienie porządkuje części względem siebie, celowo bez podawania procentów. Powód wyjaśniamy niżej.

Można by oczekiwać w tym miejscu konkretnych procentów, ale liczby publikowane dla mięsa są ze sobą nieporównywalne, jeśli nie poda się podstawy pomiaru. Ta sama część tuszy potrafi mieć „0,7%" albo „4%" kolagenu w zależności od tego, czy liczy się go w stosunku do świeżej masy, do masy beztłuszczowej, czy do suchej masy, oraz czy uwzględnia się wyłącznie kolagen śródmięśniowy, czy również błony i powięzi oddzielane przy rozbiorze.

Rząd wielkości jest jednak spójny w literaturze: w samym mięśniu, bez widocznej tkanki łącznej, kolagen stanowi ułamek procenta do około jednego procenta świeżej masy. W ścięgnach, powięziach i skórze jest go kilkadziesiąt razy więcej. Różnica między „mięsem" a „tym, co przy mięsie" jest więc znacznie większa niż różnica między gatunkami zwierząt. Kurczak, wieprzowina i wołowina różnią się pod tym względem mniej, niż polędwica różni się od pręgi z tego samego zwierzęcia.

Co zmieniło się w sposobie jedzenia

Fakt kulinarny, nie diagnoza

Przez większość historii kuchni jadło się zwierzę w całości. Skóra, ścięgna, chrząstki, nogi, głowizna i długo gotowane wywary z kości były normą; w kuchni polskiej galareta, nóżki w galarecie czy rosół na łapkach to bezpośrednie pozostałości tego sposobu żywienia. Wszystkie te potrawy są bogate w kolagen; galareta tężeje właśnie dlatego, że kolagen przechodzi do wywaru jako żelatyna.

Współczesny handel detaliczny promuje natomiast mięso mięśniowe bez tkanki łącznej: filet, schab, pierś. Skórę się usuwa, ścięgna wycina, kości odrzuca. Zmiana ta jest dobrze udokumentowana jako fakt kulinarny i rynkowy: struktura spożycia przesunęła się w stronę części ubogich w kolagen.

Czego nie twierdzimy

Nie twierdzimy, że Twoja dieta jest niedoborowa. Zróżnicowana dieta dostarcza organizmowi tego, czego potrzebuje, a suplement diety nie zastępuje ani nie poprawia prawidłowego sposobu żywienia. Powyższe dane opisują skład mięsa i przebieg przemian metabolicznych, nie stan zdrowia konkretnej osoby.

Co można z nich uczciwie wywnioskować: kolagen jest białkiem nietypowym pod względem składu, sposobu powstawania i produktów trawienia, a jego zawartość w diecie zależy silnie od tego, które części zwierzęcia się je. Czy i jak przekłada się to na cokolwiek mierzalnego, pozostaje pytaniem do badań klinicznych, które będziemy opisywać w sekcji "Co mówią badania".